多肽链的二级结构主链?

多肽链的二级结构主链包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。α-螺旋像弹簧一样盘旋，每圈含3.6个氨基酸残基；β-折叠呈片层状，肽链平行或反向排列；β-转角改变肽链方向；无规卷曲则灵活多变。这些结构靠氢键维持稳定，共同决定蛋白质的基本骨架。

蛋白质功能依赖二级结构的组合。α-螺旋常见于毛发和角蛋白，提供机械强度；β-折叠存在于蚕丝中，赋予韧性；β-转角连接不同区域，影响整体形状。不同结构比例影响蛋白质折叠，如胶原蛋白富含三股螺旋，弹性蛋白则含大量无规卷曲。这些结构协同作用，确保蛋白质执行特定生物功能。